TEMA PARA EL 8 DE MAYO

Este tema está un poco largo, pero vale la pena enterarse que pasa con una proteína que por una razón biológica se desnaturaliza y causa mucho daño

SOBRE PRIONES.....

----Hace quince años, cuando el Dr. Stanley B. Prunisher aseguró que algunas enfermedades neurodegenerativas del sistema nervioso central, podían venir producidas por una simple proteína, lo tacharon de loco.

----En 1997, por el mismo motivo, le fue otorgado el Premio Nobel de medicina....

----En toda la información impresa que puebla mi escritorio, tres palabras se repiten hasta el hastío: posiblemente, probablemente y supuestamente.

----Seleccionando datos entre una verdadera multitud de paja, sensacionalismo barato y teorías de auténticos "iluminados", sin base científica alguna (más bien teológica), me quedo con los hechos reales, los que han podido demostrarse hasta la fecha, eliminando de este texto, que pretende ser "tranquilizadoramente informativo", los supuestos mecenas que disfrazan la ignorancia izándola a nivel de "teoría".

¿QUÉ ES UN PRIÓN?

----El prión (proteinaceous infectious particle/ partícula protéica infecciosa), en su forma normal (a partir de ahora PrPc), es una proteína hidrosoluble que se localiza normalmente en la membrana celular. No es dañina, se desconoce cual es su función exacta, aunque se presupone que guarda relación con la sinapsis neuronal en forma de transmisor de moléculas de cobre.
----El prión anormal, el infeccioso (a partir de ahora PrPsc), tiene exactamente la misma secuencia de aminoácidos que el prión normal. Ése y ningún otro es el motivo por el que nuestro organismo no reconoce al prión infeccioso como un agente patógeno, y es que...¡son prácticamente idénticos!!!
----Y entonces...¿qué los diferencia?.
----La única diferencia viene dada por su estructura tridimensional.
----Esta configuración isofórmica de la PrPc, viene formada por dos mitades de 100 aminoácidos, compuestas por tres hélices alfa y dos láminas beta, planas y antiparalelas, lo que le da una estructura desorganizada. Sin embargo, en la PrPsc , dos de las tres alfa-hélices se han "desenrrollado", formando dos láminas beta planas, es decir, nos queda una configuración isofórmica predominantemente beta, con cuatro láminas beta y una hélice alfa, lo que la convierte en proteína no hidrosoluble, resistente a la proteasa y de estructura organizada, pero idéntica a la proteína normal en cuanto a composición, secuencia y peso.

----Uh!........¿alguien me sigue?

----Pondré un ejemplo.

----Una trenza de pelo castaño. Si por cualquier motivo, la goma que sujeta el final de la trenza se rompe, ésta se soltará y adquiere el aspecto de una melena lisa. El pelo sigue siendo el mismo, el color es idéntico, la composición -evidentemente- la misma. ¿Qué es lo que ha cambiado?, la forma!!!, ya no se llama "trenza", sino "melena".

¿CÓMO INFECTA EL PRIÓN?

----Se desconoce totalmente. Se supone que por contacto, pero la química implícita en el proceso es un misterio. Lo cierto, es que una vez infectada la proteína, ésta a su vez, "induce" a sus adyacentes a modificar su forma tridimensional produciendo un efecto cascada. Todo esto ocurre sin ayuda de ningún ácido nucléico.

----¿Cómo se produce la lisis celular?, ésa es una gran incógnita. Se sabe que la PrPsc tiene afinidad por las células nerviosas del sistema central. La conversión de proteínas PrPc a PrPsc tiene lugar en el interior de la neurona una vez que se han acumulado en vesículas intracelulares conocidas como lisosomas. Se supone que los lisosomas, por acumulación de exceso de priones, podrían reventar produciendo la muerte de la célula y consecuentemente el aspecto espongiforme del cerebro.

----Pero, ¿cuál es el origen de la PrPsc?

UN POCO DE HISTORIA:

----En el siglo XVIII, Inglaterra se consolidaba como uno de los mayores productores de lana. Cerca de una cuarta parte de la población británica guardaba relación con el ganado ovino.

----Sir Robert Walpole, llevó a debate en 1755 en el Parlamento Británico, las consecuencias económicas derivadas por una enfermedad devastadora que diezmaba la población ovina del país. Esta enfermedad, se bautizó como "scrapie" (conocida en nuestro idioma como "tembladera") ya que las ovejas afectadas, se arrancaban literalmente vellones de lana al frotarse, víctimas de una terrible ictericia, uno de los síntomas de la enfermedad. Del verbo "scratch" (rascar), nació pues, la historia de "scrapie".

----Pero no caigamos en el error de suponer que la tembladera afectaba exclusivamente al Reino Unido. Un escrito alemán, de Christian Friendrich Günthern datado en 1759, ya hace mención de la enfermedad.

----"Algunas ovejas sufren de tembladera, ésta se identifica por el hecho de que los animales afectados se tumban, mordisquean sus patas, se frotan los lomos contra postes y árboles, no se desarrollan, dejan de comer y finalmente sufren de cojera. Se arrastran, gradualmente se demacran y mueren. La tembladera es incurable. La mejor solución, por lo tanto, si un pastor nota que uno de sus animales sufre la enfermedad, disponer rápidamente su sacrificio fuera de las tierras feudales y evitar que sirva de alimento de nobles y siervos. El pastor debe aislar inmediatamente al animal del resto del rebaño, ya que es infeccioso y
puede causar un daño irreversible al mismo."

----1759.....lo que evidencia que la tembladera no es nada nuevo.

LA CONEXIÓN HUMANA:

----Si dos siglos de convivencia con ovejas infectadas, han sido incapaces de superar las barreras entre especies e infectar a los
humanos, ¿cómo es posible que un agente, considerado como no patógeno para el hombre hasta ahora, sea una amenaza para nuestro organismo?

----La respuesta a esta pregunta, la encontramos, aparentemente, en los años 80 cuando se integra en los piensos habituales bovinos un aporte nutricional rico en proteínas procedentes de carcasas ovinas. Se presupone que la encefalopatía espongiforme bovina (BSE a partir de ahora), se produce por vía oral, aunque no se descartan otras fuentes de contagio de las que hablaremos más adelante. Así que, como dijo el inmortal Pogo....."Hemos visto al enemigo, y ellos son nosotros"

----Unos años antes, concretamente en 1959, se descubre una epidemia neurológica en humanos, en Papua, Nueva Guinea. Se le bautiza con el nombre de Kuru, por ser ésta la tribu afectada. Dicha tribu, en la creencia de absorber los conocimientos de sus ancestros, ingerían el cerebro de sus muertos en una ceremonia religiosa. Curiosamente, tribus vecínas con el mismo hábito religioso no desarrollaron la enfermedad de Creutzfeld-Jacob (CJD). Se presupone que la CJD aparecería espontáneamente en algún miembro de la comunidad, y dado el alto poder infeccioso del cerebro contaminado, se transmitió durante generaciones por vía oral.

----Una vez que los nativos fueron convencidos para abandonar dichas prácticas religiosas, el índice de individuos afectados por la enfermedad descendió drásticamente.

----Pero...¿Cómo se produce el contagio en los humanos?

VÍAS DE CONTAGIO :

----Recordemos que las reses afectadas por la BSE, fueron contaminadas al ingerir piensos que contenían restos de ganado ovino afectado por la tembladera.

----El "scrapie", es prácticamente endémico en el Reino Unido. Sabiendo, como sabemos ahora, que el aditivo protéico procedente de los cadáveres de ovejas infectadas, añadido a los piensos vacunos, es el origen de la BSE, nos daría una explicación lógica del porqué la incidencia de la enfermedad es tan alta en este país.

----Se supone que la fuente de contagio en el hombre se produce principalmente por vía oral. Se ha comprobado que en los bovinos, los sesos, ojos, médula espinal y algunas partes del intestino, son altamente infecciosos. En los ovinos y caprinos habría que incluír el bazo. Hasta la fecha NO SE HA ENCONTRADO INFECTIVIDAD EN LA CARNE, LECHE NI ESPERMA.

----La teoría más probable, es que la infección sea resultado de la contaminación mediante contacto con tejidos nerviosos. Esto puede haber ocurrido de varias formas:

----- Embolia vascular cerebral, producida por instrumentos utilizados para inmovilizar las reses durante su sacrificio (pistolas neumáticas, mazos, etc).
----- Contacto del músculo con tejidos cerebrales o medulares a través de agujas, garfios, cuchillos, usados durante el despiece.
----- La inclusión de tejido infeccioso en cortes de carne (T-bone).
----- La presencia de residuos medulares en la pasta de ,"carne mecánicamente reciclada"(extracto de carcasa comprimida) utilizada para cocinar productos tales como, pasteles de carne ("meat pies"), salchichas y conservas de carne enlatadas.

----En cuanto a la nueva teoría de que los pesticidas podrían tener algo que ver en el asunto, ésta se derrumba por sí sola. La PrPc es una proteína común entre los mamíferos. Numerosas pruebas efectuadas en ratones con carencia de esta proteína, los cuales fueron inoculados con PrPsc (prion infeccioso) , no desarrollaron la enfermedad. En líneas muy generales, ningún organismo que carezca de PrPc se verá afectado por el prión maligno.

----Y....que yo sepa, hasta la fecha, no se ha descubierto ningún vegetal mamífero ;-)
Los pesticidas tienen infinidad de consecuencias, pero no se ha demostrado que guarden relación alguna con la variante de CJD.

----Las enfermedades neurodegenerativas producidas por el PrPsc son las siguientes:

----1º- EN ANIMALES:

-----SCRAPIE (tembladera): ovejas.
-----TME(transmissible mink encephalopathy): visón.
-----CWD(chronic wasting disease): alces.
-----BSE(bovine spongiform encephalopathy): vacas

----2º-EN HUMANOS:

-----CREUTZFELD-JACOB: descrita por vez primera en los años 20. Se presenta en todo el mundo con una incidencia de un caso entre un millón por año.
Presenta tres categorías:
-----Esporádica: 85% de los casos.
-----Predisposición genética: 10% de los casos.
-----Transmisión yatrógena: transmitida por tejidos infectados. Ej: transplantes de córnea de individuos afectados y hormona de crecimiento.

----Las dos primeras, afectan a personas con una media de edad de unos 65 años.

-----VARIANTE DE CREUTZFELD-JACOB: La diferencia con CJD, es la edad de los pacientes. Todos son jóvenes, media de edad 29 años (de 19 a 41 años). La duración de la enfermedad, es medianamente larga ( unos 13 meses).

-----SÍNDROME DE GERMAN-STRAUSSLER-SCHEINKER (GSS): significativamente diferente a CJD, produce ataxia del cerebelo y problemas motores, la muerte se produce varios años después.

-----INSOMNIO FATAL HEREDITARIO (FFI): producido por atrofia del tálamo.
Síntomas: insomnio y demencia antes de la muerte.

-----SÍNDROME DE ALPER: enfermededades producidas por priones en los infantes.

-----KURU.

----NÚMERO DE MUERTES DECLARADAS EN EUROPA POR LA VARIANTE DE CJD:

----Año Reino Unido Francia Irlanda

----1994 8 1
----1995 10
----1996 11
----1997 14
----1998 17
----1999 20 (+4)* 1(+1)* 1
----2000 1 (+2)*

----*Personas que todavía viven, o fallecidos sin diagnóstico confirmado

¿QUÉ MEDIDAS TOMA LA C.C.E. PARA EVITAR LA PROPAGACION DE LA BSE A HUMANOS?

-----JULIO 1989: Veto a la exportación de reses provinientes del Reino Unido.
-----ABRIL 1990: Veto a la exportación de despojos de ganado .
-----JUNIO 1990: Veto al Reino Unido en la exportación de reses vivas.
-----JULIO 1995: sólo se permite la comercialización de reses de granjas libres de BSE durante 6 años. Si no lo fueran, deberan de ser deshuesadas y eliminados los tejidos nerviosos y nodos linfáticos.
-----MARZO 1996: Prohibición al Reino Unido de la exportación de carne vacuna o derivados vacunos, excepto la leche.
-----JUNIO 1996: Levantamiento parcial del veto al Reino Unido sobre gelatinas y sebos de origen ovino.
-----JUNIO 1997: se excluye el uso de tejidos del sistema nervioso central para la elaboración de productos cosméticos.
-----JULIO 1997: se propone prohibir el uso de otros tejidos de riesgo, aparte del SNC (sistema nervioso central), para el uso de cosméticos.----NOTA: se hizo efectivo en Octubre del 2000.
-----MARZO 1998: prohibición de la venta de productos que contuvieran en su composición, tejidos del SNC, preparados antes del 1 de Abril de 1998. Se permite la exportación de reses de menos de 30 meses procedentes de Irlanda del Norte.
-----JULIO 2000: prohibición total del comercio de materiales y tejidos de riesgo (cabezas, ojos, médulas espinales en animales mayores de 1 año). Prohibición de técnicas de sacrificio en mataderos ( pistolas neumáticas, mazos), que puedan contaminar el cadaver al producir embolias cerebrales.
-----DICIEMBRE 2000: reses con una edad superior a los 30 meses, deben superar las pruebas de los priones antes de entrar a formar parte en la cadena alimenticia. Esta última, se hará efectiva entre Enero y Junio de 2001.

¿QUÉ PUEDO COMER?

----Soy de la creencia, que la ignorancia es nuestro peor enemigo. La información que nos llega, de alguna manera, está excesivamente "adornada". Y es que vamos a ser francos, en este mundo el dinero lo mueve todo ,y, evidentemente, hay más tirada en un "COMER CARNE DE VACA MATA!!!!" que un "El tejido del sistema nervioso central de reses afectadas por el BSE contiene priones PrPsc, peligrosos para la salud , por lo que hay que evitar su consumo".

----Hay una serie de órganos, susceptibles a ser infectados, esto es, con un grado de infectividad alto: cerebro , ojos y médula espinal. En menor medida, nódulos linfáticos, colon, nervio ciático, pituitaria, pulmones y corazón.

----Hasta la fecha, no se ha encontrado infectividad alguna en la masa muscular.

----La Comisión Europea aconseja evitar el consumo de, aparte de lo descrito anteriormente, productos cárnicos de los cuales desconozcamos su origen, especialmente mezclas precocinadas y enlatadas.

----Y es que al final, nuestras madres van a tener razón cuando nos decían eso de ........

----"Nunca comas albóndigas fuera de casa"

----Referencias:

http://bmj.com/cgi/content/full/317/7174/1688?view=full&pmid=9857129
http://www.sciam.com/0195issue/prion.html
http://www-micro.msb.le.ac.uk/335/prions.html
http://www.bse.org.uk/report/volume2/chaptea8.htm
http:/www.oie.int/esp/maladies/fiches/e_B115.HTM
http://www.juntaex.es/consejerias/syc/dgspc/eeb.html
http://www.cdc.gov/ncidod/eid/vol7no1/brown.htm
http://neuroscience.about.com/science/neuroscience/library/weekly/aa051898.htm?terms=prions
http://chemistry.about.com/science/chemistry/library/weekly/aa062298a.htm

Tema para el 24 de abril

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos son los elementos que constituyen las proteínas y están formados
básicamente por 4 elementos: oxígeno, carbono, hidrógeno y nitrógeno aunque en algunos
aminoácidos hay también azufre. Unos cumplen un papel estructural dando forma a las
células, tejidos y órganos y otros un papel funcional. Y la mayoría no son solubles en agua
Constituyen, en suma, los "ladrillos" con los que el organismo reconstituye
permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la mera acción de vivir.
A fin de cuentas, las proteínas no son sino conjuntos de péptidos, es decir, cadenas de
aminoácidos. Y constituyen el fundamento mismo de la vida.
Obviamente hay una gran variedad de proteínas que, en función de su estructura, cumplen
funciones muy diversas. De hecho, participan en todos los procesos biológicos. Así, actúan
acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse (enzimas)
transportando sustancias (hemoglobina), cumpliendo funciones estructurales (como la
queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Conviene saber, en todo caso, que es verdad que los alimentos que ingerimos nos
proporcionan proteínas pero éstas no se absorben tal cual sino que tras su desdoblamiento
atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos, incorporándose inicialmente a
torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para
formar las proteínas consumidas durante el ciclo vital.
Es decir, las proteínas vegetales y animales se transforman en los aminoácidos de los que
se componen y así usarlos para construir proteínas. ¿Entiende el lector ahora la
importancia de los aminoácidos?
Cabe añadir que además de los 12 aminoácidos estándar y de los 8 aminoácidos
esenciales -que son los que el organismo no puede sintetizar, y debe incorporarlos a través
de su dieta- se han encontrado otros aminoácidos -más de 200- como componentes sólo de
ciertos tipos de proteínas -no de todas- y aminoácidos que si bien tienen diferentes
funciones en las células no forman parte de las proteínas.
En suma, no se trata de una cuestión intrascendente porque basta con que al organismo le
falte uno sólo de ellos para que no pueda sintetizar algunas proteínas lo que puede dar
lugar a diferentes patologías (depende del aminoácido que nos falte).
Resta sólo agregar que las proporciones ideales para cubrir nuestras necesidades de
aminoácidos están en la carne, el pescado, la leche, el queso, la soja, la levadura de
cerveza, el germen de trigo, los cereales completos y el polen.
Los aminoácidos esenciales son la Isoleucina, la Leucina, la Valina, la Metionina, la
Fenilalanina, el Triptófano, la Treonina y la Lisina.
Y los aminoácidos no esenciales son la Prolina,la Glicina, la Serina, la Tirosina,
la Glutamina, la Asparagina, el Ácido Aspártico, el Ácido
Glutámico, la Alanina, la Arginina, la Cisteína y la Histidina (hay que decir que ésta sí es
esencial en el caso de los bebés ya que hasta que no somos adultos el organismo no la
puede sintetizar).
Pero veámoslos más despacio.
LA ISOLEUCINA, LA LEUCINA Y LA VALINA
Estos tres aminoácidos pertenecen al grupo de los llamados aminoácidos ramificados
nutrientes imprescindibles para la curación de heridas y traumatismos así como para
ayudar a la formación del tejido muscular.
Principales funciones
-Los tres aminoácidos participan, juntos, en la producción de energía muscular.
-Mejoran los trastornos neuromusculares.
-Previenen la atrofia muscular posterior a una fractura ósea cuando hay inmovilización. -
Tienen la capacidad de prevenir el daño hepático.
-Colaboran en la síntesis de algunos opiáceos endógenos.
-Participan en el mantenimiento de una adecuada salud mental.
-Permiten mantener en equilibrio los niveles de azúcar en sangre.
-Participan en el balance del nitrógeno.
Su deficiencia produce pérdida de masa muscular, vigor y resistencia así como trastornos
en el metabolismo del músculo y ralentización en la curación de heridas y traumatismos.
LA METIONINA
Este aminoácido es uno de los que contiene azufre, elemento vital para producir y utilizar
determinados antioxidantes. Además nuestro hígado lo utiliza para producir s-adenosil
metionina, una sustancia especialmente eficaz para tratar la enfermedad hepática, la
depresión, la osteoartritis, los trastornos cerebrales, las fibromialgias y la fatiga crónica,
entre otras. La Metionina -al igual que los aminoácidos no esenciales Cisteína y Cistinaactúa
como potente agente detoxificador pudiendo disminuir los niveles de metales
pesados en el organismo de forma considerable.
Principales funciones
-Colabora en la síntesis de tres aminoácidos -la Cistina, la Cisteína y la Taurina- además
de en la Fosdatidil Colina, la Carnitina y algunas endorfinas.
-Evita la acumulación de colesterol.
-Permite disminuir los niveles tóxicos de cobre en el hígado.
-Favorece el crecimiento.
-Colabora en el mantenimiento de la piel y en que las uñas estén sanas.
-Participa en la actividad del bazo, páncreas y sistema linfático.
-Mejora la función del selenio.
-Ejerce una importante protección frente a los radicales libres y las radiaciones.
Su deficiencia, por el contrario, puede hacernos más propensos a las infecciones, la caída
del cabello, las uñas débiles, la acumulación de metales pesados, el acúmulo de radicales
libres, el colesterol alto, la anemia, la esquizofrenia histadélica, la fiebre reumática infantil,
etc.
LA FENILALANINA
Esta sustancia es el elemento principal de los neurotranmisores que promueven el estado
de alerta y el alivio del dolor. La Fenilalanina tiene un papel crucial en la producción de
neurotranmisores como la dopamina y la norepirefrina, muy útiles en le tratamiento de la
depresión.
Es además la única sustancia capaz de producir Feniletilamina, una sustancia química
ligeramente estimulante y relacionada con el sentimiento de estar enamorado.
Principales funciones
-Es un estimulante cerebral.
-Está reconocida su eficacia para aliviar el dolor.
-Se utiliza siempre que se requiere un especial estado de alerta cerebral.
-Incrementa los niveles de endorfinas.
-Ayuda a regular el ritmo cardíaco.
-Permite reducir la sensación de apetito.
-Se utiliza para resolver problemas de pigmentación en la piel como el vitíligo.
-Reduce de forma significativa la gravedad en los síntomas de algunas enfermedades
neurológicas.
Su deficiencia produce alteraciones de carácter neuronal, estrés, tendencia a la depresión,
falta de energía, vitíligo, etc.
EL TRIPTÓFANO
Tiene un papel vital en la estructura y función de las proteínas y en la producción de
neurotransmisores. La importancia de esta sustancia radica fundamentalmente en su
capacidad para influir en la química cerebral. En su forma de 5-hidroxi-triptófano lo
encontramos como aminoácido natural siendo el precursor inmediato de un
neurotransmisor importante: la serotonina.
Principales funciones
-Es materia prima para la síntesis de vitamina B3.
-Se utiliza con éxito en los casos de depresión, estrés, ansiedad, insomnio y conducta
compulsiva.
-Equilibra el consumo de hidratos de carbono.
-Preserva el equilibrio emocional.
-Previene algunas enfermedades cardíacas.
Su deficiencia produce tendencia a la depresión y las alteraciones de la conducta.
LA TREONINA
Este aminoácido, junto con la Metionina y el Ácido aspártico, interviene en las labores de
desintoxicación del hígado. La Treonina, junto con la Lisina, es deficiente en la mayoría de
los cereales por lo que los vegetarianos que no siguen una dieta equilibrada pueden tener
deficiencia de este nutriente.
Principales funciones
-Actúa como factor lipotrópico evitando el hígado graso.
-Facilita la absorción de otros nutrientes.
-Participa en la formación de colágeno y elastina.
-Ayuda a transportar el fosfato en las fosfoproteínas.
-Es utilizado como agente protector en las infecciones intestinales.
-Ayuda en el funcionamiento hepático.
Su deficiencia produce dificultad en la absorción de otros nutrientes así como trastornos
intestinales y hepáticos.
LA LISINA
LA LISINA Las personas vegetarianas carecen a menudo de él ya que su disponibilidad es
muy baja en el trigo, el arroz, la avena, el mijo y el sésamo. Y es muy importante en el
desarrollo infantil.
Principales funciones
-Se utiliza con éxito en el herpes labial.
-Mejora la función inmunitaria colaborando en la formación de anticuerpos.
-Mejora la función gástrica.
-Minimiza el daño que la glucemia alta causa en los ojos.
-Colabora en la reparación celular. -Participa en el metabolismo de los ácidos grasos.
-Participa en la síntesis del colágeno.
-Ayuda al transporte y la absorción del calcio asegurando su distribución.
-Junto a la vitamina C, parece retardar o impedir las metástasis cancerosas.